Rab蛋白是什么|Rab蛋白介绍

　　Rab蛋白在进化中是保守的，几乎存在于所有的真核生物中。它由大约200种氨基酸组成，相对分子量为2万~3万。Rab蛋白结构包括G结构域、N端和C端，高度保守，N端和C端高度可变。G结构域包括6个β片、5个α螺旋和5个多肽环，有两个分子开关，这是Rab蛋白效应分子相互作用的位置。1983年，Novick发现了第一种Rab蛋白。Rab蛋白最初是在酵母中发现的。目前，人体内发现了70多种Rab蛋白。

　　在真核细胞中，Rab存在于几乎所有与细胞膜相关的细胞器中，覆盖细胞中的各种细胞器和运输囊泡，其主要功能是调节囊泡运输。Rab参与蛋白质细胞呕吐和细胞吞咽的运输过程，主要通过囊泡运输进行。Rab蛋白的主要功能是调节细胞吞咽，使细胞膜再循环，增加其分泌途径。与GTP酶相关的Ras超家族有一个共同的特点，那就是作为GTP的分子开关。与其他Ras超家族成员一样，Rab蛋白的活性受鸟甘酸激活蛋白(GTPaseactingprotein、GAPs)And鸟苷酸交换因子(GDP/GTPexchangefactor、GEFs)的控制。

　　GAPS包含Tre2-Bub2-Cdc16(TBC)结构域，TBC结构域可使Rab蛋白失活，部分GAPs作用于特定的Rab蛋白，部分GAPs可作用于多个Rab蛋白。例如，TBC1D4使Rab2A.Rab8.Rab10和Rab14失活，而TBC1D30只能失活Rab8。GAPs还与其他亚家族的小GTPase相互作用，从而介导不同GTPases之间的信号传输。GEF可以激活Rab，GEF分解成几个具有特定域特征的组，如Sec2p域。Denn域或VPs9p域激活过程包括YPT32/Rab11招募Sec2/Rabin8到细胞膜，进一步激活Sec4/Rab8。

　　Denn结构域激活Rab9.Rab10.Rab27.Rab28.Rab35和Rab39，Vps9结构域GEFs激活Rab5.Rab21和Rab24。GEF调节下，GTP取代GDP激活Rab蛋白。激活的Rab蛋白插入细胞器膜，召集下游效应蛋白，调节囊泡转运。囊泡转运调节完成后，在GAP的作用下，GTP被水解成GDP，Rab蛋白失活。Rab与其效应因素相互作用，不断发挥囊泡调节的作用，起到囊泡运输分子开关的作用。

　　Rab蛋白在所有真核生物细胞中都有，在人体细胞中分布广泛。大多数细胞器中含有多种Rab蛋白，以保持细胞器膜的完整性和蛋白质转移的连续性。Rab及其效应因素具有多种特性，决定了其在多种生物功能中的重要作用。考虑到Rab对膜转移的重要性和膜转移对人体正常生理功能运行的重要性，当Rab蛋白表达异常时，与GTP/GDP结合障碍、与下游效应因素结合异常等任何环节都会出现异常，囊泡调节的动态平衡就会被打破，物质的运输就会出现错误，细胞膜介导的信号传输通路就会出现障碍，从而导致疾病的发生。

• 文章标题：Rab蛋白是什么|Rab蛋白介绍
• 更新时间：2022-01-11 18:07:14